مقاله انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH به صورت فایل word   ( ورد ) و قابل ویرایش می باشد . که دارای ۳۱ صفحه بوده و جهت دریافت و دانلود متن و فایل کامل آن می توانید بر روی گزینه خرید انتهای متن کلیک نمایید و پس از وارد نموده اطلاعات و آدرس ایمیل خود قادر به پرداخت آنلاین و دریافت آنی متن کامل و فایل ورد مقاله و پروژه مربوطه باشید . همچنین لینک دانلود تحقیق مربوطه همان لحظه به آدرس ایمیل شما ارسال می گردد.

منابع

Bakir, H. M., Hultin, H. O., & Kelleher, S. D. (1994). Gelation properties of fatty fish processed with or without added sodium chloride, cryoprotectants and antioxidants. Food Research International, 27, 443–۴۴۹٫

Choi, Y. J., & Park, J. W. (2002). Acid-aided protein recovery from enzyme-rich pacific

whiting. Journal of Food Science, 67(8), 2962–۲۹۶۷٫

Cortes-Ruiz, J. A., Pacheco-Aguilar, R., Garcia-Sanches, G., & Lugo-Sanches, M. E. (2001). Functional characterization of protein concentrates from bristly sardine under acidic conditions. Journal of Aquatic Food Product Technology, 10, 2–۲۳٫

Crynen, S., & Kristinsson, H. G. (2003). The effect of acid and alkali treatments on the

gelation properties of sarcoplasmic and myofibrillar proteins of channel catfish. In IFT Annual Meeting, Chicago, Ill. Abstr. 87-3.

Davenport, M. P., & Kristinsson, H. G. (2003). Low and high pH treatments induce a molten globular structure in myosin which improves its gelation properties. In IFT Annual Meeting, Chicago, Ill. Abstr. 42-9.

Davenport, M. P., Theodore, A., & Kristinsson, H. G. (2004). Influence of insoluble muscle components on the gelation properties of catfish protein isolates made with acid and alkali aided processing. In IFT Annual Meeting, Las Vegas, NV. Abstr. 83A-21.

Feng, Y. M., & Hultin, H. O. (1997). Solubility of the proteins of mackerel light muscle

at low ionic strength. Journal of Food Biochemistry, 21(6), 479–۴۹۶٫

Feng, Y. M., & Hultin, H. O. (2001). Effect of pH on the rheological and structural properties of gels of water-washed chicken-breast muscle at physiological ionic strength. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 49(8), 3927–۳۹۳۵٫

Hamman, D. D. (1991). A tool for understanding thermally induced protein gelation. In P. Nicholas & R. Barford (Eds.), Interactions of food proteins (pp. 212–۲۲۷). Washington, DC: American Chemical Society.

Hamman, D. D., & MacDonald, G. A. (1992). Rheology and texture properties of surimi and surimi based foods. In T. C. Lanier & C. M. Lee (Eds.), Surimi technology (pp. 429–۵۰۰). New York: Marcel Dekker.

Hermansson, A. M. (1978). Physico chemical aspects of soy proteins structure formation. Journal of Texture Studies, 9(1–۲), ۳۳–۵۸٫

Huang, C. H., Lai, H. T., & Weng, Y. M. (1998). Suitability of hybrid tilapia (Oreochromis niloticus _ Oreochromis aureus) muscle for gel formation. International Journal of Food Science and Technology, 33, 339–۳۴۴٫

Hultin, H. O., & Kelleher, S. D. (2000). Surimi processing from dark muscle fish. In J. W. Park (Ed.), Surimi and surimi seafood (pp. 59–۷۷). New York: Marcel Dekker.

Kim, Y. S., Park, J. W., & Choi, Y. J. (2003). New approaches for the effective recovery of fish proteins and their physiochemical characteristics. Fisheries Science, 69, 1231–۱۲۳۹٫

Klesk, K., Yongsawatdigul, J., Park, J. W., Viratchakul, S., & Virulhakul, P. (2000a). Gel

forming ability of tropical tilapia surimi as compared with Alaska pollock and pacific whiting surimi. Journal of Aquatic Food Product Technology, 9(3), 91–۱۰۴٫

Klesk, K., Yongsawatdigul, J., Park, J. W., Viratchakul, S., & Virulhakul, P. (2000b). Physical behavior of tropical tilapia surimi gels at various thermal treatments as compared with Alaska pollock and pacific whiting surimi. Journal of Aquatic Food Product Technology, 9(3), 91–۱۰۴٫

Kongpun, O. (1999). The gel forming ability of washed and unwashed fish meat (lizardfish and nile tilapia). Natural Science, 33, 258–۲۶۹٫

Kristinsson, H. G., & Demir, N. (2003). Functional fish protein ingredients from fish species of warm and temperate waters: Comparison of acid and alkali-aided processing vs. conventional surimi processing. In P. Bechtel (Ed.), Advances in seafood byproducts (pp. 277–۲۹۸). Fairbanks, Alaska: Univ. of Alaska Press.

Kristinsson, H. G., & Hultin, H. O. (2003a). Changes in conformation and subunit assembly of cod myosin at low and high pH and after subsequent refolding. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 51(24), 7187–۷۱۹۶٫

Kristinsson, H. G., & Hultin, H. O. (2003b). Effect of low and high pH treatment on the functional properties of cod muscle proteins. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 51, 5103–۵۱۱۰٫

فهرست مطالب

چکیده: ۱
مقدمه: ۲
۲- مواد و روش ها: ۳
۲-۲: تدارک ماهیچه شسته شده: ۴
۲-۳: آماده سازی ایزوله های پروتئین: ۴
۲-۴: محتویات رطوبتی: ۵
۲-۵: تغیر شکل ماده: ۵
۲-۶: کیفیت ژل: ۶
۲-۷: پیچ خوردگی: ۷
۲-۸: ظرفیت نگهداری آب: ۸
۲-۹: محتویات سولفیدریلی: ۸
۲-۱۰: آمار: ۸
۳- نتایج و بحث: ۹
۳-۱: پیچش: ۱۰
۳-۲: پیچ خوردگی: ۱۴
تغییر شکل ماده: ۱۵
۳-۴: ظرفیت نگهداری آب: ۲۲
۳-۵: محتویات SH: 23
۴- بحث: ۲۵
منابع ۲۶

چکیده:

انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia  با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده ۲% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک ۲% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس بزرگ نشان داد که ژل ها با اضافه کردن نمک ۲% قوی تر می شوند و الاستیک تر می شوند در مقایسه با نمونه های بدون نمک.

پروتین های تیمار نشده قلیایی نتایج بهتری داشت هنگامی که مقایسه شد با پروئین های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده.

استفاده از آزمون استرس کوچک نتایج قابل توجهی داشت. نمونه های بدون نمک در تعدادی از موارد که انجام شد در برخی از موارد بهتر از نمونه های نمک دار بود. تغییر پذیری در pH پایین بالا بود که منجر به یک ساختار غیر پایدار در پروتئین ها می شود. سطوح گروه های سولفیدریل قبل و بعد از انعقاد گرمایی شرح نمی دهد اختلافات را در توانایی ساخت ژل یا کیفیت ژل اکثر تحقیق ها نیاز دارد به کمک مکانیسم اساسی و خصوصیات مولکولی شامل شد در انعقاد پروتئین های ماهیچه Tilapia.

تمامی یافته های این تحقیق نشان داد که پروتئین های Tilapia تیمار شده قلیایی می تواند تشکیل دهد ژل های الاستیک و قوی در شرایط حرارتی.

واژه های کلیدی: ایزوله های پروتئین، انعقاد، ژل، ماهیچه سبک

مقدمه:

کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین  می باشد(Xiong, 2000).  پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.

Kristinsson  و  Hultin در سال ۲۰۰۳ نشان داده است که  ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است (  Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای (  Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).

Klesk و همکارانش در سال ۲۰۰۰ مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود  زمانی که در درمای ۹۰ درجه سانتی گراد به مدت ۱۵ دقیقه حرارت دهی شد.

ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد (  Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

مقاله و پروژه و تحقیق ها به صورت فایل ورد و قابل دانلود می باشند و شما به محض پرداخت آنلاین مبلغ همان لحظه قادر به دریافت فایل خواهید بود. این عملیات کاملاً خودکار بوده و توسط سیستم انجام می پذیرد. ضمنا همان لحظه لینک دانلود به ایمیل شما ارسال می گردد.

 جهت پرداخت مبلغ شما به درگاه پرداخت یکی از بانک ها منتقل خواهید شد، برای پرداخت آنلاین از درگاه بانک این بانک ها، حتماً نیاز نیست که شما شماره کارت همان بانک را داشته باشید و بلکه شما میتوانید از طریق همه کارت های عضو شبکه بانکی، مبلغ  را پرداخت نمایید